Resumo

PATINO-GONZALEZ, Edwin; PATINO-MARQUEZ, Isabel Andrea  e  ALZATE, Juan Fernando. Cristalização e predição da estrutura tridimensional da proteína homologa do receptor ativado para a quinasa c (lack) de leishmania. Rev.Colomb.Quim. [online]. 2014, vol.43, n.3, pp.17-23. ISSN 0120-2804.

Os parasitas do gênero Leishmania são os agentes causadores da doença conhecida como Leishmaniasis. Esta doença é endêmica em 98 países. Vinte espécies de Leishmania sp têm sido descritas como patógenos em humanos e várias delas apresentam manifestações clínicas diferentes. Não se dispõe de vacina, apesar do considerável esforço de muitos grupos de pesquisa. As alternativas para descobrir novos medicamentos estão baseadas no desenho de compostos que interajam com alvos específicos, principalmente, proteínas encarregadas de processos metabólicos ou celulares do patógeno, e.g. a parasitação das células do hóspede vertebrado. A eficiente infestação do hóspede vertebrado por Leishmania depende da expressão de diferentes proteínas, incluindo a proteína Lack. Parasitas deficientes de Lack não sobrevivem internalizados nas células dos vertebrados. Este artigo apresenta as condições de regeneração, purificação e cristalização da proteína Lack do patogénico humano Leishmania (Viannia) panamensis. Além disso, resultados de modelação estrutural desta proteína mostram uma conformação protéica similar a um ventilador, organizado em 7 pás, cada uma composta de 4 folhas β. A estrutura da proteína Lack resultou similar a proteína associada ao ribossomo RACK1 de Trypanosoma brucei y Saccharomyces cerevisiae, e à de outros eucariotas. As características estruturais da proteína Lack poderiam ser usadas para a pesquisa de novos fármacos.

Palavras-chave : cristalização; estrutura; Lack; Leishmania; renaturalização.

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