Resumen

DEL CASTILLO, Hernando  y  VERNOT, Jean Paul. Caracterización de la cadena CD3 épsilon en el primate del nuevo mundo Aotus nancymaae. Biomédica [online]. 2008, vol.28, n.2, pp.262-270. ISSN 0120-4157.

Introducción. El complejo asociado al receptor de las células T está constituido por las moléculas CD3 (δ, γ, ε) y las cadenas ζ, todas proteínas transmembrana esenciales para la transducción de señales durante la activación del linfocito y la respuesta inmune, así como durante el desarrollo de los timocitos. Objetivo. En este trabajo se buscaba determinar la estructura primaria de la cadena CD3ε, en el mono del nuevo mundo, Aotus nancymaae. Materiales y métodos. A partir del ARN total obtenido de células mononucleares de sangre periférica, se amplificó la molécula de CD3ε, luego se clonó en un vector y, finalmente, se secuenció. Resultados. Se presenta la secuencia deducida de aminoácidos de la cadena CD3ε de A. nancymaae. Se estableció una identidad de 84% y de 76% en la secuencia nucleotídica y la de aminoácidos, respectivamente, con su contraparte humana. La molécula de Aotus muestra bastante variabilidad en la región extracelular y bastante conservación en la intracelular. Están conservadas subregiones del ectodominio que son importantes para el plegamiento de la molécula, así como para la asociación con las otras cadenas del complejo. Conclusiones. La estructura primaria determinada aquí sugiere que la proteína de Aotus tiene una funcionalidad similar y que los pasos iniciales de activación de la célula T se suceden como en los humanos; por otra parte, la gran variabilidad encontrada en el ectodominio, permite explicar por qué algunos anticuerpos monoclonales dirigidos contra el complejo CD3 de humano no reconocen estas estructuras en el Aotus.

Palabras clave : sistema inmune; receptores del antígeno de célula T; antígenos CD3; proteínas adaptadoras transductoras de señales.

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