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Revista Colombiana de Ciencias Hortícolas

Print version ISSN 2011-2173

rev.colomb.cienc.hortic. vol.10 no.1 Bogotá Jan./June 2016

https://doi.org/10.17584/rcch.2016v10i1.5125 

 

Doi: http://dx.doi.org/10.17584/rcch.2016v10i1.5125

 

Efecto del tratamiento de escaldado sobre la actividad enzimática de la polifenoloxidasa en dos variedades de batata (Ipomoea batatas Lam.)

 

Blanching treatment effect on the enzymatic activity of polyphenoloxidase in two varieties of sweet potato (Ipomoea batatas Lam.)

 

GUILLERMO ARRÁZOLA-PATERNINA1, 3, ARMANDO ALVIS-BERMÚDEZ1, CARLOS GARCÍA-MOGOLLÓN2

1 Facultad de Ingenierías, Programa de Ingeniería de Alimentos, Grupo de Investigación Procesos y Agroindustria de Vegetales, Universidad de Córdoba, Córdoba (Colombia).
2 Facultad de Ingeniería, Programa de Ingeniería Agroindustrial, Universidad de Sucre, Sincelejo (Colombia).
3 Autor para correspondencia. guillermo.arrazola@ua.es

Fecha de recepción: 23-01-2016 Aprobado para publicación: 14-05-2016


RESUMEN

Se estudió el efecto del tiempo y temperatura de escaldado sobre la actividad enzimática de la polifenoloxidasa en dos variedades de batata (blanca y colorada), con el objetivo de obtener y evaluar el comportamiento de esta enzima, las muestras fueron sometidas a temperaturas de escaldado (75, 80 y 85ºC) y tiempos de 30, 60, 90, 120, 150 y 180 s, en agua destilada con contenido de 0,5% ácido cítrico y 1% ácido ascórbico, regulando pH y control de oxidación. En la evaluación del efecto-temperatura (extracto) la actividad de la enzima polifenoloxidasa inicialmente en variedad colorada era de 0,263 ∆UAbs min-1 mg-1 de proteína (variación de unidades de absorbancia por minuto por gramos de proteína), la cual disminuyó a valores de 0,0347 ∆UAbs min-1 mg-1 de proteína a la temperatura de 85°C y 180 s. Mientras la variedad blanca 0,128 ∆UAbs min-1 mg-1 de proteína que disminuyó a valores de 0,0177 ∆UAbs min-1 mg-1 de proteína a la misma temperatura y tiempo. Se concluye que la actividad de la enzima polifenoloxidasa se redujo en un 86,8% para la variedad colorada y 86,17% en la variedad blanca, mediante la acción del escaldado.

Palabras clave adicionales: inhibición enzimática, camote, blanqueado, PPO, pardeamiento enzimático.


ABSTRACT

The effect of scalding time and temperature on the enzyme activity of polyphenol oxidase in two varieties of sweet potatoes (white and red) was studied with the aim of obtaining and evaluating the behavior of this enzyme. The samples were subjected to scalding temperatures (75, 80 and 85°C) and times of 30, 60, 90, 120, 150, 180 s in distilled water containing 0.5% citric acid and 1% ascorbic acid, regulating the pH and controlling the oxidation. In the evaluation of the temperature effect, the activity of the enzyme polyphenol oxidase in the red variety was initially ∆UAbs 0.263 min-1 mg-1 protein (variation of absorbance units per minute per gram of protein), which decreased to 0.0347 ∆UAbs min-1 mg-1 protein at the temperature of 85°C and 180 s. The white variety had a value of ∆UAbs 0.128 min-1 mg-1 protein, which decreased to values of ∆UAbs 0.0177 min-1 mg-1 protein at the same temperature and time. It was concluded that the activity of the enzyme polyphenol oxidase decreased by 86.8% in the red variety and 86.2% in the white variety through the blanching action.

Additional keywords: enzyme inhibition, camote, bleached, PPO, enzymatic browning.


 

INTRODUCCIÓN

La batata (Ipomoea batatas Lam.), conocida también como camote, se ubica entre los tres principales tubérculos a nivel mundial, sosteniendo la quinta ubicación entre los alimentos que aportan mayor cantidad de energía al ser humano, después del arroz, el trigo, el maíz y la yuca. La batata se cultiva en más de 100 países en desarrollo, figurando entre los cinco cultivos más importantes en más de 50 de ellos (Arrieta y Gutiérrez, 1995; IPC, 2010). La batata produce raíces tuberosas que se emplean para el consumo directo y para procesos industriales en la obtención de almidón, harinas, postres, bebidas alcohólicas, alimentos procesados y etanol como biocombustible (Hernández et al., 2008). En la industria de alimentos, las harinas deshidratadas pueden emplearse como ingredientes funcionales, empleando la harina como materia prima cruda para procesar ponqués, biscochos, galletas, productos extruidos, chips fritos, helados, alimentos para el desayuno, papillas y alimentos para bebé (Truong y Avula, 2010), postres y helados (Martí et al., 2011), como espesante de bebidas lácteas (Andrade y Martins, 2002). Las batatas coloradas son una fuente potencial de colorantes naturales que pueden ser empleadas como fuente de aditivos en alimentos (Cuevas et al., 2011).

En el procesamiento de vegetales los cambios de color por pardeamiento enzimático, caramelización, reacción de Maillard y la oxidación de nutrientes suelen generar pigmentos provocando un aspecto desagradable frente al consumidor (Hernández, 2009) y posteriores pérdidas económicas, por el rechazo de los productos por los posibles consumidores. Entre las enzimas que catalizan estas reacciones está el polifenoloxidasa (PPO) (Casado et al., 2005; Guerrero, 2009). El polifenoloxidasa (E.C. 1.14.18.1) es una metaloenzima que contiene dos átomos de cobre en el sitio activo que catalizan dos tipos de reacciones usando O2 como agente oxidante: (a) la o-hidroxilación de monofenoles para producir o-difenoles y (b) la posterior oxidación de o-difenoles a o-quinonas (Guillou, 2012). Entre los tratamientos para inactivar esta enzima están el uso de aditivos químicos, antioxidantes como vitaminas, agentes reductores como la cisteína, remoción de algún catalizador, irradiación y el escaldado que consiste en un tratamiento térmico medio aplicado a los vegetables por contacto con vapor o agua caliente en diferentes periodos. Se han llevado a cabo estudios para obtener las condiciones para inactivar la PPO en manzanas (Rocha y Morais 2001), pitaya amarilla (Castro et al., 2006), clavel (Mayorga e Higuera, 2007), aguacate (Amaya et al., 2008), gel de sábila (Cob et al., 2010), pera (Gasull y Becerra, 2010), papa amarilla (Trujillo et al., 2011), guacamole (Orozco et al., 2012), naranjilla (Samaniego et al., 2014, Montenegro, 2015), chicozapote (Vargas et al., 2015), entre otras.

El objetivo del presente trabajo fue evaluar el efecto del escaldado sobre la actividad enzimática de la polifenoloxidasa en dos variedades de batata (Ipomoea batata Lam.) blanca y colorada.

 

MATERIALES Y MÉTODOS

Obtención de las muestras de batata

Las batatas (Ipomoea batatas Lam.) de las variedades blanca y colorada se seleccionaron de las provenientes del Banco de Germoplasma de la Universidad de Córdoba. Se recolectaron 30 kg de muestra con tamaños y pesos semejantes. Todas las unidades de cada muestra fueron lavadas, peladas y cortadas con un potato cutter en forma de paralelepípedo de 2x2x4 cm de longitud, con el fin de estar adecuadas para la aplicación del escaldado (Alvis et al., 2008). Se utilizó agua destilada con contenido de 0,5% de ácido cítrico y 1% de ácido ascórbico, con el fin de reducir el pardeamiento enzimático previo al tratamiento térmico.

Tratamiento de escaldado con agua caliente de las muestras de batatas

El proceso de escaldado por inmersión en agua caliente se llevó a cabo en una freidora de acero inoxidable de 5 L. Se sumergieron simultáneamente seis trozos de batata para cada tiempo de escaldado establecido, el producto se extrajo del baño y se secó para eliminar el agua superficial. Este procedimiento se realizó por triplicado. Las temperaturas de escaldado fueron 75, 80 y 85°C y tiempos de proceso de 30, 60, 90, 120, 150, 180s. Luego de realizado el tratamiento, las muestras se conservaron a 4°C, para ser utilizadas en los procedimientos requeridos. Se dejó una muestra testigo sin procesar.

Preparación del extracto enzimático

La extracción de la enzima polifenoloxidasa en la batata se llevó a cabo siguiendo el procedimiento de Gauillard y Richard-Forget (1997). La enzima fue extraída a partir de las muestras escaldadas a las diferentes temperaturas y tiempos especificados anteriormente, en una relación 1 g de muestra con 10 mL buffer fosfato 0,2 M con pH 6,5. La mezcla se agitó a 4°C durante 12 h en un agitador eléctrico. La suspensión se centrifugó a 4.000 rpm durante 15 min. Luego de la separación del sólido, el sobrenadante colectado se centrifugó nuevamente a 14.000 rpm por 15 min en una centrífuga refrigerada (Hettich Zentrifugen, Tuttlingen, Alemania) ubicada en el lnstituto de lnvestigaciones Biológicas del Trópico de la Universidad de Córdoba (Montería, Colombia), posteriormente fue recolectado el extracto de la enzima utilizado para realizar los ensayos, se realizó posteriormente el almacenamiento del extracto a 4°C.

Determinación de la actividad de polifenoloxidasa

Las unidades de actividad enzimática de polifenoloxidasa se determinaron espectrofotométricamente a 420 nm y 30°C utilizando el espectrofotómetro Genesys 20, aplicando el método de Pizzocaro et al. (1993). En una celda se colocaron 0,5 mL de extracto enzimático, 1 mL de solución de catecol al 1% y 2 mL de buffer fosfaton 0,2 M, que actúa como regulador del pH a neutro. Se usó una celda de referencia con soluciones iguales a la anterior pero que contenía 0,5 mL de agua en lugar de extracto enzimático. Se midió la absorbancia durante 3 min, en intervalos de 1 min. La actividad enzimática se expresó como ∆UAbs min-1 mg-1 proteína (variación de unidades de absorbancia por minuto por gramo de proteína).

El porcentaje de inhibición (%Inh) de PPO se determinó mediante la siguiente ecuación:

Donde la actividad de la PPO es: A0 del extracto crudo y A en cada condición temperatura-tiempo.

Inactivación térmica

La inactivación de la PPO se determinó acorde a Manohan y Chen Wai (2012), determinando la velocidad específica (k) de inactivación térmica por la pendiente del modelo de primer orden acorde a la siguiente ecuación:

Donde A0 es la actividad inicial y A es la actividad después del calentamiento en el tiempo t.

El tiempo medio de la PPO se calculó siguiendo la ecuación:

El tiempo de reducción decimal (D) fue estimado con la relación entre k y D acorde a la ecuación:

Diseño experimental

Para el análisis estadístico de las muestras, se utilizó análisis de varianza (ANOVA) con un nivel de significancia de 5%, a través del software SAS 9,1 prueba de rangos múltiples (Tukey, P≤0,05)

 

RESULTADOS Y DISCUSIÓN

El extracto crudo de la batata colorada presentó una actividad enzimática de la PPO de 0,263 ∆UAbs min-1 mg-1 proteína y la variedad blanca de 0,128 ∆UAbs min-1 mg-1 proteína (tabla 1). Las variaciones de la actividad enzimática son afectadas por las condiciones de extracción, estado fisiológico de la fruta, grado de madurez, presencia de catalizadores, concentración de la enzima (Mejía et al., 2014; Mogollón et al., 2010). Gao et al. (2014a, b) reportaron diferencias en la actividad polifenoloxidasa en batata púrpura en función de la parte estructural y de la concentración de la enzima; en este caso la presencia de una mayor cantidad de pigmentos beta-carotenoides, compuestos fenólicos y flavonoides pudo favorecer la mayor actividad en la batata colorada, mientras Hee Kim et al. (2015) reportaron mayor actividad PPO en raíces fibrosas y gruesas de batata. Compuestos fenólicos de batata incluyen ácidos clorogénicos, el color y variedad pueden influir en los niveles y perfiles de este compuesto, así una variedad de pulpa blanca que contiene el más alto nivel de ácido clorogénico, mientras que una variedad de color púrpura tiene niveles más bajos (Cevallos y Cisneros, 2003).

En este estudio, al comparar la actividad enzimática entre las dos variedades estudiadas (colorada y blanca) se observan diferencias significativas (P≤0,05) y disminución de la actividad enzimática a las condiciones de temperatura-tiempo en el tratamiento de escaldado (tabla 1).

La actividad enzimática de la polifenoloxidasa en la batata variedad colorada sometida a temperaturas de 75, 80 y 85ºC y tiempos de 30 a 180 s en el escaldado, se puede observar que no existen diferencias significativas en los tratamientos a 80 y 85ºC a los tiempos de 120 y 150 s, mientras para 75ºC a los mismos tiempos sí se presentan diferencias. En la variedad Blanca muestra que no existe diferencia significativa entre 90 y 120 s, a una temperatura de 80ºC. Estudios similares en melocotón (Brandelli y López, 2005), aguacate (Amaya et al., 2008) y batata (Cipriano et al., 2015).

La inhibición máxima de la actividad PPO se logra cuando el extracto es sometido a condiciones de escaldado de 85ºC y 180 s con una disminución del 86,8% en la batata variedad colorada y del 86,17% en la variedad blanca (tabla 2). Liu et al. (2015) reportaron una degradación del 90% de la PPO en batata púrpura cuando la escaldaron con agua caliente (98°C), vapor y microondas (700 W) por un tiempo de 130, 110 y 60 s respectivamente. La PPO mostró mayor sensibilidad a los cambios de temperatura, resultado similar reportaron Gao et al. (2014b, c) en su estudio de la estabilidad térmica de la PPO en la batata colorada, diferentes de los resultados obtenidos en este estudio. Gasull y Bacerra (2010) encontraron que la PPO presente en manzana disminuye un 40% con un tratamiento a 50ºC durante 20 min y en la pera a 70ºC por 30 min. Resultados que se encuentran alejados de los obtenidos en esta investigación.

El perfil del tratamiento de escaldado con la actividad enzimática de la PPO en la batata de variedad colorada y blanca (figura 1) muestra un comportamiento decreciente de la actividad en función del tiempo y temperatura de escaldado. Los tratamientos térmicos con temperaturas que alcanzan hasta 105°C se ha usado para inactivar enzimas oxidasas, teniendo en cuenta la actividad óptima de las enzimas polifenoloxidasala cual es aproximadamente de 40°C (Yoruk y Marshall, 2003). Los parámetros de inactivación térmica de la PPO a un tiempo de 180 s de escaldado para las temperaturas de 75, 80 y 85°C (tabla 3), la velocidad específica de inactivación (k) aumenta con el incremento de la temperatura, indicando que la PPO es menos termoestable con el incremento de la temperatura independiente de la variedad. El tiempo de vida medio (t1/2) corresponde al tiempo para reducir la actividad de la PPO a la mitad de la inicial, reduciéndose con el incremento de la temperatura y siendo superior en la batata variedad blanca, indicando una mayor estabilidad de la enzima a 75°C y 80°C donde se observan diferencias mayores del indicador con la variedad colorada.

El tiempo de reducción decimal (D) requerido para reducir en un 90% la actividad inicial de la PPO estuvo del orden superior a los 300 s a 75°C en la variedad blanca y en todas las condiciones temperatura superior a la mostrada en la variedad colorada.

Estos valores son inferiores a los reportados por Manohan y Chen Wai (2012) en batata colorada con (D) entre 305,7 min a 35 min en el rango de 60 a 75°C. El parámetro (Z) se relaciona inversamente con la sensibilidad al calor de la enzima; en general, el bajo valor del parámetro (Z) en la variedad blanca indica una gran sensibilidad al calor respecto a la mostrada en la variedad colorada. La PPO en la variedad blanca muestra mayor sensibilidad a las temperaturas de 75 y sooc; sin embargo, a 85°C es comparativamente igual con la actividad en la variedad colorada. Estas diferencias en la cinética de inactivación por calor pueden estar asociadas a su diferente composición producto de las condiciones agronómicas y climáticas bajos las cuales se desarrolló la batata. La menor actividad de la PPO en ambas variedades obtenidas bajo condiciones de tiempo y temperaturas en las que se alcanza una mayor reducción, se pueden catalogar como favorables para posteriores procesos de transformación, como fritura, secado y obtención de harinas. La técnica apropiada de escaldado permite obtener productos fritos de batata de alta calidad sin un pardeamiento que reduzca la aceptabilidad del consumidor.

 

CONCLUSIONES

En la evaluación del efecto tiempo-temperatura sobre la reducción de la enzima polifenoloxidasa en la variedad colorada, inicialmente esta se encontraba en valores de 0,263 ∆UAbs min-1 mg-1 de proteína disminuyendo a valores de 0,0347 ∆UAbs min-1 mg-1 de proteína a la temperatura de 85ºC a 180 s. Mientras que para la variedad blanca 0,128 ∆UAbs min-1mg-1 de proteína disminuye a valores de 0,0177∆Abs min-1 mg-1 de proteína a la misma temperatura y tiempo de escaldado. Al comparar la actividad enzimática de las dos variedades de estudio se evidencia la reducción de la polifenoloxidasa en un 86,8% para la variedad colorada y un 86,17% en la variedad blanca. Con estos resultados se presenta una alternativa de conservación para la batata y sus derivados en la obtención de otros productos como chips y extruidos, principalmente.

 

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