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<article-title xml:lang="es"><![CDATA[ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA CARNE DE JAMÓN DURANTE EL PROCESO DE COCCIÓN Y TEMPERATURA DE ALMACENAMIENTO]]></article-title>
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<abstract abstract-type="short" xml:lang="en"><p><![CDATA[Objective. To determine the structural changes on the pork ham by effect of the cooking process and the temperature of storing. Materials and methods. Six treatments were made, in those three internal temperatures were used (72, 75 and 78°C), and one storing temperatures 4°C. Additionally another treatment was done and called as "absolute treatment", cooked until it reached an internal temperature of 75°C without retain cooking time and with a storing temperature of 0°C. In each treatment some changes were observed in the structure of the muscle tissue on the days 0, 26, and 42. The observations were established by an optic microscope. The data obtained in this study was analyzed by analysis of variance of a single via test. Results. The results showed that the pork ham cooked at a temperature of 75°C and retain time of 5 minutes were more effective to diminish the negative effect of the separation and loss of the structural integrity on the myofibers and the structure of the collagen. Conclusions. The treatment improved performance presented at the microscopic was prepared at 75 °C and 5 minutes of cooking restraint, where the collagen fibers of the connective tissue maintain a more orderly architecture along with the muscle fiber over time.]]></p></abstract>
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</front><body><![CDATA[ <p><font size=3 face=verdana><b>ORIGINAL</b></p>      <p>    <center><font size=4 face="verdana"><b>AN&Aacute;LISIS ESTRUCTURAL DE LA CARNE DE JAM&Oacute;N DURANTE EL PROCESO DE COCCI&Oacute;N Y TEMPERATURA DE ALMACENAMIENTO</b></font></p>      <p><font size=3 face="verdana"><b>STRUCTURAL ANALYSIS OF BEEF AND HAM DURING THE COOKING PROCESS AND STORAGE TEMPERATURE</font></b></p>      <p><font size=2 face="verdana">Mar&iacute;a Gonz&aacute;lez H<sup>1*</sup>, M.Sc, H&eacute;ctor Su&aacute;rez M<sup>2</sup>, Ph.D, Olga Mart&iacute;nez A<sup>3</sup>, M.Sc.</center></p>      <p><sup>1</sup>Industria de Alimentos Zen&uacute;, Centro de Investigaci&oacute;n y Desarrollo. Medell&iacute;n, Colombia.    <br> <sup>2</sup>Universidad Nacional de Colombia, Bogot&aacute;, Instituto de Ciencia y Tecnolog&iacute;a de Alimentos    <br> ICTA. <sup>3</sup>Universidad de Antioquia, Facultad de Qu&iacute;mica Farmac&eacute;utica. Medell&iacute;n, Colombia.    <br> *Correspondencia: <a href="mailto:mgonzalezh@zenu.com.co">mgonzalezh@zenu.com.co</a>      <p>    ]]></body>
<body><![CDATA[<center>Recibido: Septiembre 15 de 2008; Aceptado: Agosto 10 de 2009</center></font></p>  <hr>      <p><b>RESUMEN</b></p>      <p><b>Objetivo</b>. Determinar los cambios estructurales de jam&oacute;n de cerdo por efecto del proceso de cocci&oacute;n y temperatura de almacenamiento. <b>Materiales y m&eacute;todos</b>. Fueron realizados seis tratamientos, utilizando tres temperaturas internas de cocci&oacute;n (72, 75 y 78&deg;C) a una temperatura de almacenamiento de 4&deg;C. Un tratamiento definido como patr&oacute;n absoluto, cocido hasta alcanzar una temperatura interna de 72&deg;C, sin tiempo de retenci&oacute;n en cocci&oacute;n y un patr&oacute;n relativo, elaborado bajo las mismas condiciones del patr&oacute;n absoluto pero almacenado a 0&deg;C. En cada ensayo, fueron realizadas observaciones con microscopio &oacute;ptico de luz sobre la estructura del tejido muscular y an&aacute;lisis instrumental de textura los d&iacute;as 0, 26 y 42. Los datos obtenidos en este estudio fueron examinados mediante un an&aacute;lisis de varianza de una v&iacute;a. <b>Resultados</b>. Los resultados reportaron que el jam&oacute;n cocido a una temperatura de 75&deg;C y tiempo de retenci&oacute;n en cocci&oacute;n de 5 minutos, es m&aacute;s efectivo para disminuir el efecto negativo de la separaci&oacute;n por p&eacute;rdida de integridad estructural de las microfibrillas y de la estructura de la red de col&aacute;geno. El incremento en la dureza fue reportado para todos los tratamientos al final del periodo de almacenamiento. <b>Conclusiones</b>. El tratamiento que mejor comportamiento present&oacute; a nivel microsc&oacute;pico fue el elaborado a 75&deg;C como temperatura de cocci&oacute;n y 5 min de retenci&oacute;n, donde las fibras de col&aacute;geno del tejido conectivo mantienen una arquitectura mas ordenada junto con la fibra muscular a lo largo del tiempo.</p>      <p><b>Palabras clave</b>: Jam&oacute;n, textura, col&aacute;geno.</p>  <hr>     <p><b>ABSTRACT</b></p>      <p><b>Objective</b>. To determine the structural changes on the pork ham by effect of the cooking process and the temperature of storing. <b>Materials and methods</b>. Six treatments were made, in those three internal temperatures were used (72, 75 and 78&deg;C), and one storing temperatures 4&deg;C. Additionally another treatment was done and called as "absolute treatment", cooked until it reached an internal temperature of 75&deg;C without retain cooking time and with a storing temperature of 0&deg;C. In each treatment some changes were observed in the structure of the muscle tissue on the days 0, 26, and 42. The observations were established by an optic microscope. The data obtained in this study was analyzed by analysis of variance of a single via test. <b>Results</b>. The results showed that the pork ham cooked at a temperature of 75&deg;C and retain time of 5 minutes were more effective to diminish the negative effect of the separation and loss of the structural integrity on the myofibers and the structure of the collagen. <b>Conclusions</b>. The treatment improved performance presented at the microscopic was prepared at 75 &deg;C and 5 minutes of cooking restraint, where the collagen fibers of the connective tissue maintain a more orderly architecture along with the muscle fiber over time.</p>      <p><b>Key words</b>: Ham, textura, collagen.</p>  <hr>      <p><b>INTRODUCCI&Oacute;N</b></p>      <p>El jam&oacute;n de cerdo es un producto c&aacute;rnico procesado de gran popularidad en el mercado en Colombia, para el a&ntilde;o 2007 present&oacute; una producci&oacute;n aproximada de 6.872 toneladas (1). La calidad es influenciada por muchos factores, entre los que se considera el tecnol&oacute;gico, condiciones de almacenamiento, tipo de corte, composici&oacute;n de la salmuera inyectada, masajeo, tiempo y temperatura de cocci&oacute;n (2).</p>      <p>El m&uacute;sculo est&aacute; conformado principalmente por fibras musculares, tejido conectivo y c&eacute;lulas grasas. Las prote&iacute;nas, representan aproximadamente el 20% de la masa muscular y pueden dividirse en tres categor&iacute;as en funci&oacute;n de sus propiedades de solubilidad: prote&iacute;nas sarcoplasm&aacute;ticas 30-35%, prote&iacute;nas miofibrilares 50-55% y prote&iacute;nas del estroma (prote&iacute;nas del citoesqueleto y col&aacute;geno) 10-20% (3).</p>      ]]></body>
<body><![CDATA[<p>A nivel estructural, el m&uacute;sculo esquel&eacute;tico tiene una estructura compleja. Est&aacute; cubierto por una capa de tejido conectivo, contiene el <i>epimisio</i> que recubre el m&uacute;sculo manteniendo unida la estructura interna, en la parte interna est&aacute;n ubicados una serie de peque&ntilde;os haces de fibras (<i>fasc&iacute;culos</i>) rodeados por tejido conectivo denominado <i>perimisio</i>. Finalmente se encuentran las <i>fibras musculares</i> que son c&eacute;lulas individuales cubiertas por una capa de tejido conectivo llamada <i>endomisio</i> (4). Las miofibrillas son estructuras que cruzan las c&eacute;lulas del tejido muscular, est&aacute;n constituidas por la actina y miosina, responsables de las propiedades de contracci&oacute;n y elasticidad (5).</p>      <p>El col&aacute;geno es el principal constituyente del tejido conectivo intramuscular de la carne, ejerce una importante funci&oacute;n en la textura final del producto y contribuye con su firmeza y dureza. Es desnaturalizado por medio del calentamiento, la primera consecuencia de ello es el acortamiento de las fibras. La temperatura a la cual es desnaturalizado el col&aacute;geno depende del contenido de prolina e hidroxiprolina: a mayor contenido, mayor es la temperatura necesaria. Durante la cocci&oacute;n de los alimentos, parte del col&aacute;geno es solubilizado y forma "gelatina", que imparte propiedades de viscosidad (4).</p>      <p>La temperatura y tiempo de cocci&oacute;n tienen un amplio efecto sobre las propiedades f&iacute;sicas de los productos c&aacute;rnicos. Los componentes del m&uacute;sculo que afectan la textura del m&uacute;sculo son las prote&iacute;nas miofibrilares y prote&iacute;nas del tejido conectivo, col&aacute;geno y elastina. Durante el calentamiento las diferentes prote&iacute;nas son desnaturalizadas, causando cambios estructurales en el jam&oacute;n, como destrucci&oacute;n de membranas celulares, incremento de &aacute;rea entre fibras musculares, agregaci&oacute;n y formaci&oacute;n de gel miofibrilar de prote&iacute;na miofibrilar y sarcoplasm&aacute;tica (6).</p>      <p>Es conocido que factores asociados a la calidad de jamones u otros productos c&aacute;rnicos est&aacute;n estrechamente relacionados a la microestructura (7). En este sentido, los principales objetivos de estudios microestructurales ha sido encontrar evidencias del efecto de la textura relacionada con la retenci&oacute;n de agua, sin&eacute;resis, y explicaciones sobre alteraciones durante la vida &uacute;til (8).</p>      <p>El objetivo del presente estudio fue describir el efecto de los diferentes tratamientos de cocci&oacute;n y refrigeraci&oacute;n sobre la microestructura y textura del jam&oacute;n de cerdo cocido durante el periodo de vida &uacute;til.</p>      <p><b>MATERIALES Y M&Eacute;TODOS</b></p>      <p><b>Preparaci&oacute;n del material experimental</b>. Para cada ensayo, se sumergieron 25 bloques o moldes, conteniendo cada uno 10.7 kg en marmita de cocci&oacute;n con agua a 82&deg;C, hasta lograr una temperatura interna de los bloques de jam&oacute;n de 72, 75 y 78&deg;C respectivamente, la cual se sostuvo durante 5 minutos para cada caso. Posteriormente el producto cocido fue enfriado hasta una temperatura de 4&deg;C para realizar choque t&eacute;rmico, a continuaci&oacute;n fue realizado el proceso de temple en cavas de almacenamiento con temperatura entre 2 y 4&deg;C, donde fueron mantenidos durante 48 horas. Finalmente fue tajado y empacado al vac&iacute;o en unidades de 230 gramos, utilizando un empaque constituido por dos pel&iacute;culas, la superior impresa, abre f&aacute;cil, laminada con alta barrera a los gases, permeabilidad al ox&iacute;geno a 23&deg;C y 0% de humedad relativa de 5 cm<sup>2</sup>/d&iacute;a, permeabilidad al vapor de agua a 38&deg;C y 90% de humedad relativa de 8 gm<sup>2</sup>/d&iacute;a; la inferior con las siguientes especificaciones, espesor de 90 &mu;, coextruida, alta barrera a los gases, permeabilidad al ox&iacute;geno a 23&deg;C y 0% de humedad relativa de 3 cm<sup>2</sup>/d&iacute;a, permeabilidad al vapor de agua a 38&deg;C y 90% de humedad relativa de 6 gm<sup>2</sup>/d&iacute;a; en salas con condiciones de temperatura, humedad relativa y velocidad de aire controladas.</p>      <p>En la <a href="#tab1">tabla 1</a> se presenta la codificaci&oacute;n empleada para los diferentes tratamientos evaluados.</p>      <p>    <center><a name="tab1"><img src="img/revistas/mvz/v14n3/v14n3a04t1.jpg"></center></p>      ]]></body>
<body><![CDATA[<p><b>Preparaciones y observaciones histol&oacute;gicas</b>. Las observaciones histol&oacute;gicas fueron realizadas con microscopio de luz. Muestras de fibra muscular de jam&oacute;n (2x4x7mm) fueron envasadas en soluci&oacute;n de formalina buferada y procesadas mediante t&eacute;cnica de histolog&iacute;a propuesta por Su&aacute;rez et al (9). Las muestras fueron fijadas en soluci&oacute;n de Bouin y embebidas en parafina. Cortes de 5 &mu;m fueron realizados usando un micr&oacute;tomo (PR-50, Yamato Kohki, Urawa, Japan) a secciones de m&uacute;sculo embebido en bloque de parafina. Los cortes fueron montados en l&aacute;minas portaobjetos y te&ntilde;idos durante 5 min con naranja G (0.5 g de naranja G, 1 mL &aacute;cido ac&eacute;tico disuelto en 99 mL de agua destilada y filtrada). Las secciones fueron lavadas con agua destilada y te&ntilde;idas durante 5 min con azul de metileno (0.07g de azul de metileno, 1 mL &aacute;cido ac&eacute;tico disuelto en 99 mL de agua destilada y filtrada). Las muestras coloreadas fueron lavadas durante 5 min con agua buferada destilada (9).</p>      <p>Se tomaron fotograf&iacute;as de las fibras musculares con la ayuda de un microscopio (Carl Zeiss, Axioestar, Germany) con c&aacute;mara fotogr&aacute;fica digital incorporada (Canon Power Shot G5, Japan), fueron realizadas mediciones con la ayuda de un analizador de imagen (Carl Zeiss AxioVisi&oacute;n 4, Germany) y caracterizada la arquitectura muscular teniendo en cuenta el &aacute;rea entre las fibras musculares. Las observaciones fueron realizadas utilizando un lente de 20X.</p>      <p><b>Determinaci&oacute;n instrumental de la textura</b>. Muestras de jam&oacute;n fueron cortadas en cilindros de 20x30mm utilizando un cortador de acero inoxidable (Premac S.A&reg;). Las mediciones se realizaron mediante un an&aacute;lisis de perfil de textura (TPA), usando un texturometro TA-XT2i (Stable Micro Systems&reg;) provisto con una celda de carga de 25 kg y una sonda de 20 mm de di&aacute;metro SMSP/20.(3,9,10). Las condiciones de operaci&oacute;n fueron: velocidad de pre-ensayo 2 mm/s, velocidad de ensayo 10 mm/s, velocidad pos-ensayo 5 mm/s y tiempo entre compresi&oacute;n de 1 seg. Las muestras de jam&oacute;n fueron comprimidas uniaxialmente un 75% de la altura original en direcci&oacute;n perpendicular a las fibras musculares.</p>      <p><b>An&aacute;lisis estad&iacute;stico</b>. Para el estudio del efecto de los tratamientos sobre la microestructura y textura, fue utilizada ANOVA de una v&iacute;a sobre los resultados. La diferencia entre la media de los valores de los diferentes tratamientos fue determinada por el test de comparaci&oacute;n m&uacute;ltiple de Duncan, y el nivel de significancia estad&iacute;stica definido fue de (p&lt;0.05).</p>      <p><b>RESULTADOS</b></p>      <p>El efecto sobre la microestructura del jam&oacute;n durante el per&iacute;odo de almacenamiento sobre los diferentes tratamientos, es observado en los cortes transversales de las fibras musculares en la <a href="#fig1">figura 1</a> y <a href="#fig3">3</a>. Fue encontrada diferencia significativa (p&lt;0.05), entre los tratamientos respecto a la p&eacute;rdida del tejido conectivo de las muestras observadas a nivel microsc&oacute;pico. La menor p&eacute;rdida de &aacute;rea observada entre las fibras musculares fue presentada para el tratamiento 2 (75&deg;C) con tiempo de sostenimiento en cocci&oacute;n de 5 minutos (<a href="#tab2">Tabla 2</a>).</p>      <p>    <center><a name="tab2"><img src="img/revistas/mvz/v14n3/v14n3a04t2.jpg"></center></p>      <p>Las fibras de los jamones sometidos a los cuatro tratamientos durante el periodo de almacenamiento, mostraron un mayor espacio entre fibras y el tejido aparece fraccionado con p&eacute;rdida del arreglo arquitect&oacute;nico inicial.</p>      <p>La p&eacute;rdida de la estructura arquitect&oacute;nica en el jam&oacute;n es debida a la contracci&oacute;n y desnaturalizaci&oacute;n de las fibras de col&aacute;geno, la cual, se presenta especialmente cuando el producto es sometido a procesos de calentamiento a 72&deg;C y posterior almacenamiento a 0&deg;C (11). Donde fueron observados dep&oacute;sitos granulares en espacios entre el endomisio y la masa muscular. La presencia de gr&aacute;nulos indica el acortamiento pasivo de las fibras musculares, las cuales siguen estando unidas al azar por la red de fibras de col&aacute;geno. Para el tratamiento 0 fue observado que con el paso de los d&iacute;as las fibras de tejido conectivo se rasgan o se desintegran, evento que conlleva a una p&eacute;rdida del arreglo arquitect&oacute;nico con relaci&oacute;n a la fibra muscular; adem&aacute;s present&oacute; espacios que muestran falla con el tejido conectivo del perimisio, mostrando granulado que proviene de la degradaci&oacute;n de las c&eacute;lulas afectadas por la prote&oacute;lisis y posterior deshidrataci&oacute;n, especialmente al final del per&iacute;odo de almacenamiento (<a href="#fig1">Figura 1</a> y <a href="#fig3">3</a>). Este fen&oacute;meno tambi&eacute;n se percibe en el tratamiento 3 pero solo al final del periodo de almacenamiento. El tratamiento 4 present&oacute; un comportamiento intermedio en cuanto a la separaci&oacute;n de las miofibrillas por degradaci&oacute;n del col&aacute;geno durante el per&iacute;odo de almacenamiento (<a href="#fig2">Figura 2</a> y <a href="#fig3">3</a>).</P>      ]]></body>
<body><![CDATA[<p>    <center><a name="fig1"><img src="img/revistas/mvz/v14n3/v14n3a04f1.jpg"></center></p>     <p>    <center><a name="fig2"><img src="img/revistas/mvz/v14n3/v14n3a04f2.jpg"></center></p>     <p>    <center><a name="fig3"><img src="img/revistas/mvz/v14n3/v14n3a04f3.jpg"></center></p>      <P>Para el tratamiento 2 se observa que la p&eacute;rdida de tejido conectivo presenta los menores valores de separaci&oacute;n. En contraste, el tratamiento 0 reporta las mayores &aacute;reas de separaci&oacute;n entre miofibrillas, indicando degradaci&oacute;n de las fibras de col&aacute;geno. Estas observaciones contrastan con el deterioro en la arquitectura muscular y refleja el mayor grado de ruptura del endomisio y perimisio.</p>      <p>En la <a href="#tab3">tabla 3</a>, se presentan los resultados de la separaci&oacute;n entre las miofibrillas de jam&oacute;n correspondientes al tratamiento 2.</p>      <p>    <center><a name="tab3"><img src="img/revistas/mvz/v14n3/v14n3a04t3.jpg"></center></p>      ]]></body>
<body><![CDATA[<p>A lo largo del almacenamiento fue observado para el tratamiento 2 (75&deg;C durante 5 min de retenci&oacute;n y almacenado a 4&deg;C) que el &aacute;rea de separaci&oacute;n entre las fibras musculares, para el d&iacute;a 34 de almacenamiento, fue menor frente a los otros tratamientos, indicando una menor p&eacute;rdida o degradaci&oacute;n de tejido conectivo (<a href="#fig4">Figura 4</a>). La degradaci&oacute;n y p&eacute;rdida de col&aacute;geno que es observado a trav&eacute;s de la separaci&oacute;n entre la fibra muscular, fue mayor en el tratamiento 0. Para ambos tratamientos fue observado un incremento en el distanciamiento de las fibras musculares respecto al tiempo de almacenamiento. Este es manifiesto para el tratamiento 0 y 2 en el d&iacute;a 34 y 26 respectivamente, seguido de un posterior descenso en los valores de &aacute;rea de separaci&oacute;n debido posiblemente al reblandecimiento y debilitamiento alrededor de las fibras de col&aacute;geno, produciendo adhesi&oacute;n entre las fibras musculares (<a href="#fig4">Figura 4</a>).</p>      <p>    <center><a name="fig4"><img src="img/revistas/mvz/v14n3/v14n3a04f4.jpg"></center></p>      <p><b>An&aacute;lisis de textura</b>. En la <a href="#fig5">figura 5</a> se presentan los resultados del comportamiento de la dureza respecto al tiempo de almacenamiento. Se observ&oacute; para los tratamientos 1, 2, 3, 4 un comportamiento similar para la prueba instrumental; estos tratamientos mostraron un incremento de la dureza al final del per&iacute;odo de almacenamiento. El tratamiento 2 present&oacute; los mayores valores de dureza, coincidiendo con el mantenimiento de la estructura arquitect&oacute;nica observada en los an&aacute;lisis microsc&oacute;picos. Los valores m&aacute;s altos de dureza fueron observados en el tratamiento 0 donde aparecen da&ntilde;os estructurales en las miofibrillas y tejido conectivo por la excesiva p&eacute;rdida de agua durante el tiempo de almacenamiento.</p>      <p>    <center><a name="fig5"><img src="img/revistas/mvz/v14n3/v14n3a04f5.jpg"></center></p>      <p><b>DISCUSI&Oacute;N</b></p>      <p>Estudios realizados por Vasanthi et al (12) y Jones et al (13), reportan que la p&eacute;rdida de la integridad estructural de las microfibrillas en el jam&oacute;n cocido a temperaturas de 70 a 80&deg;C, es debido a la distorsi&oacute;n progresiva del endomisio y el perimisio, que dan lugar a deformaci&oacute;n de la masa miofibrilar y conduce a la p&eacute;rdida de la integridad estructural. Resultados similares fueron mostrados por Palka (14) quien encontr&oacute; en m&uacute;sculos semitendinosos de bovinos cocinados en un rango de temperatura de 80 a 90&deg;C, cambios cualitativos en las fibras de col&aacute;geno con una marcada discontinuidad y distorsi&oacute;n del endomisio y el perimisio con el tiempo de almacenamiento, que indican una progresiva desnaturalizaci&oacute;n y p&eacute;rdida de la integridad estructural. La <a href="#fig1">figura 1</a> muestra c&oacute;mo los espacios que originalmente estaban ocupados por tejido conectivo del perimisio, fueron posteriormente ocupados por s&oacute;lidos procedentes de la prote&oacute;lisis, especialmente al final del proceso.</p>      <p>Los cortes transversos de jam&oacute;n cocido revelan un encogimiento pronunciado de fibras del m&uacute;sculo, generando mayores espacios entre fibras musculares, concordando con observaciones microsc&oacute;picas realizadas por Kirchner et al (15). Tambi&eacute;n claramente fue observado por Shaarani et al (16) el encogimiento por cocci&oacute;n inducido a nivel del espacio miofibrilar individual, al final del periodo de almacenamiento. El encogimiento del espacio miofibrilar probablemente es el resultado del calentamiento, que produce la desnaturalizaci&oacute;n de la prote&iacute;na, afectando incluso prote&iacute;nas como la titina, resultando en la exposici&oacute;n de &aacute;reas hidr&oacute;fobas de la estructura miofibrilar, observ&aacute;ndose como resultado, una estructura de la prote&iacute;na m&aacute;s densa. Otros trabajos coinciden en afirmar que los cambios microestructurales, como la formaci&oacute;n de huecos entre miofibrillas, ocurre mas frecuente durante el cocinado de productos c&aacute;rnicos cocidos que de carnes frescas. Esto refleja que la desintegraci&oacute;n de la fina estructura es m&aacute;s sensible al calor y afecta principalmente prote&iacute;nas del col&aacute;geno y miofibrilar, alterando la integridad de la estructura nativa (17).</p>      <p>Por otra parte los cambios en la dureza durante la cocci&oacute;n pueden ser determinados por la rigidez mec&aacute;nica del perimisio en el espacio endomisio-perimisio, mientras que el ablandamiento del endomisio supone p&eacute;rdida de agua del m&uacute;sculo (14), ambos fen&oacute;menos contribuyen a la textura de la carne cocinada. Este fen&oacute;meno puede ser explicado por el grado de solubilizaci&oacute;n del col&aacute;geno y la formaci&oacute;n de gel con peque&ntilde;os grados de agregaci&oacute;n (18), y producir ablandamiento del tejido conectivo con menor fuerza de penetrabilidad, producido por la desnaturalizaci&oacute;n de la miosina y prote&iacute;nas sarcoplasm&aacute;ticas relacionadas con la fuerza al corte. Como consecuencia de la actividad proteol&iacute;tica generada durante el per&iacute;odo de almacenamiento, la desintegraci&oacute;n de las prote&iacute;nas mifibrilares podr&iacute;a ocasionar un acortamiento de la estructura intracelular como es t&iacute;pico en este tipo de producto, donde las prote&iacute;nas miofibrilares pueden ser responsables de la estructura final del jam&oacute;n (7).</p>      ]]></body>
<body><![CDATA[<p>Los cambios en la dureza durante la cocci&oacute;n pueden ser afectados por la rigidez del perimisio y los espacios endomisio-perimisio, mientras que el acortamiento del endomisio supone p&eacute;rdida de agua por parte del m&uacute;sculo (14), ambos fen&oacute;menos contribuyen con la textura de la carne cocinada. Sin embargo, en los tratamientos 1, 2, 3, 4 fue observado que las fibras de tejido conectivo del endomisio son m&aacute;s difusas y las miofibrillassarcoplasma no son compactas. Se considera que dichas diferencias pueden explicar la mayor solubilidad del col&aacute;geno y la formaci&oacute;n de gel con menor grado de agregaci&oacute;n en el tratamiento 0, acorde con lo reportado por Tornberg (6). Adem&aacute;s el almacenamiento a 0&deg;C, muestra como la uni&oacute;n de las miofibrillas al tejido conectivo es degradado, ocasionando debilitamiento de las conexiones de col&aacute;geno (15).</p>      <p>Por otra parte, durante el proceso t&eacute;rmico son generadas p&eacute;rdidas de humedad, por ende un incremento en la dureza, este mismo resultado fue reportado por Goff (19), al evaluar los efectos de la calidad de jamones influenciada por m&eacute;todos de cocci&oacute;n y almacenamiento. En tanto que otros autores (20,21) en estudios sobre estabilidad de almidones en los alimentos, reportaron que la sin&eacute;resis presenta un incremento debido a fluctuaciones de temperatura que se generan durante el proceso de cocci&oacute;n del producto, por la insolubilizaci&oacute;n y precipitaci&oacute;n espont&aacute;nea de las mol&eacute;culas de amilosa, ya que las cadenas lineales son orientadas paralelamente y accionan entre s&iacute; por puentes de hidr&oacute;geno, a trav&eacute;s de m&uacute;ltiples enlaces hidroxilos, alterando las propiedades texturales del producto.</p>      <p>Las pruebas de textura a nivel instrumental mostraron incremento de los valores al final del per&iacute;odo, coincidiendo con Flores et al (22), quienes observaron un aumento en la dureza instrumental a medida que transcurre el tiempo de almacenamiento de jamones madurados. Adem&aacute;s, Lawrie y Ledward (4), encontraron que los diferentes tratamientos de cocci&oacute;n tambi&eacute;n pueden causar cambios en las propiedades de los productos c&aacute;rnicos.</p>      <p>En conclusi&oacute;n, el tratamiento que mejor comportamiento present&oacute; a nivel microsc&oacute;pico fue el elaborado a 75&deg;C de cocci&oacute;n y 5 min de retenci&oacute;n, donde las fibras de col&aacute;geno del tejido conectivo mantienen una arquitectura mas ordenada junto con la fibra muscular a lo largo del tiempo.</p>  <hr>      <p><b>Referencias</b></p>      <!-- ref --><p>1. Nielsen, Retail Measurement Services. Estudios de medici&oacute;n de mercados en Colombia. Diciembre-Enero 2008.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000068&pid=S0122-0268200900030000400001&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>2. Delahunty M, Mccord A, O Neill E, Morrisey A. Sensory characterization of cooked hams by untrained consumers using free-choice profiling. Food Qual Prefer 1997; 8 (5-6):381-388.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000069&pid=S0122-0268200900030000400002&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>3. Feiner G. Meat products handbook practical science and technology. Cambridge, England: Woodhead publishing limited; 2006.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000070&pid=S0122-0268200900030000400003&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>4. Lawrie R, Lawrie's L. Meat science. The storage and preservation of meat: I Temperature control. Cambridge, England: Woodhead Publishing ltd; 2006&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000071&pid=S0122-0268200900030000400004&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>5. Swatland H. Stratification of toughness in beef roasts. Meat Sci 2007; 77:2-6.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000072&pid=S0122-0268200900030000400005&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>6. Tornberg E. Effect of heat on meat proteins-Implications on structure and quality of meat products: A review. Meat Sci 2005; 70:493-508.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000073&pid=S0122-0268200900030000400006&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>7. Larrea V, Perez M, Hernando I, Quiles A, Perez M. Changes in proteins during teruel dry cured ham processing. Meat Sci 2006; 74:586-593.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000074&pid=S0122-0268200900030000400007&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>8. Aguilera J, Stanley D. Microestructural principles of food processing and engineering. Elsevier applied. J Food Sci 1999; 2:251-291&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000075&pid=S0122-0268200900030000400008&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>9. Su&aacute;rez H, Pardo S, Beirao L, De Francisco A, Okada L. Efecto de la s&uacute;per refrigeraci&oacute;n sobre la textura de la carne de matrinxa (Brycon cephalus). Rev Colomb Cienc Pecu 2006; 19(2):221-227.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000076&pid=S0122-0268200900030000400009&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>10. Lewis J, Purlow P. The strength and stiffness of perimysial connective tissue isolated from cooked beef muscle. Meat Sci 1989; 26:255-269.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000077&pid=S0122-0268200900030000400010&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>11. Rowe D. Electron microscopy of bovine muscle: II the effects of heat denaturation of post rigor sarcolema and endomysium. Meat Sci 1989; 26:281-294.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000078&pid=S0122-0268200900030000400011&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>12. Vasanthic C, Venkataramanujam V, Dushyanthan K. Effect of cooking temperature and time on the physicochemical histological and sensory properties of female carabeef (buffalo) meat. Meat Sci 2006; 76:274-279.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000079&pid=S0122-0268200900030000400012&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>13. Jones B, Carroll J, Cavanaugh R. Structural changes in heated bovide muscle: a scanning electron microscope study. J Food Sci 1977; 42:125-131.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000080&pid=S0122-0268200900030000400013&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>14. Palka K. The influence of post mortem ageing and roasting on the microstructure, texture and collagen solubility of bovine <i>Semitendinosus</i> muscle. Meat Sci 2003; 64:191-198.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000081&pid=S0122-0268200900030000400014&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>15. Kirchner R, Ofstad R, Skarpeid J, Host V, Kohler A. Monitoring of denaturation processes in aged beef loin by Fourier transform infrared microspectroscopy. J Agric Food Chem 2004; 52:3920-3929.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000082&pid=S0122-0268200900030000400015&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>16. Shaaranis S M, Nott KP, Laurance DH. Combination of moisture and structure changes for convection cooking of fresh chicken meat. Meat Sci 2006; 72:398-403.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000083&pid=S0122-0268200900030000400016&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>17. Bertram C, Kohler A, Bocker U, Ofstad R, Andersen HJ. Heat-induced changes in myofibrillar protein structures and myowater of two pork qualities. A combined FT-IR spectroscopy and lowfield NMR relaxometry study. J Agric Food Chem 2006; 54:1740-1746.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000084&pid=S0122-0268200900030000400017&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>18. Cheng Q, Sun Da-Wen. Quality of pork ham as affected by locations within sample Cooking methods and storage. J Food Procces Eng 2004; 65(4):551-556.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000085&pid=S0122-0268200900030000400018&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>19. Goff D. Modified starches and the stability of frozen foods. Modified starches and the stability of frozen foods. In: "Starch in Food: Structure, Function and Applications." En: "El almid&oacute;n en la alimentaci&oacute;n: Estructura, Funci&oacute;n y Aplicaciones". A.-C. Eliasson, ed. Eliasson, Woodhead Publishing, Cambridge, UK. Cambridge, Reino Unido: Woodhead Publishing; 2004: pp.425-440.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000086&pid=S0122-0268200900030000400019&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>20. Guerra M, Cerero Y. Rese&ntilde;a sobre el uso de almidones y gomas en productos c&aacute;rnicos. 2004; 221-226&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000087&pid=S0122-0268200900030000400020&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>21. Szcesniak A. Texture is a sensory property. Food Qual Prefer 2002; 13: 215-225.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000088&pid=S0122-0268200900030000400021&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>22. Flores M, Casey C, Grimm C, Toldra F, Spanier A. Correlation of sensory and volatile compounds of Spanish ham as a function of two processing times. J Food Chem 1997; 45: 2178-2186.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000089&pid=S0122-0268200900030000400022&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --> ]]></body><back>
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