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<article-title xml:lang="es"><![CDATA[EVALUACIÓN DE LAS PROPIEDADES DEL CAJARO (Phractocephalus hemiliopterus) COMO POTENCIAL PARA LA OBTENCIÓN DE SURIMI Y PRODUCTOS DERIVADOS]]></article-title>
<article-title xml:lang="en"><![CDATA[EVALUATION OF THE PROPERTIES OF THE RED-TAILED CATFISH (Phractocephalus hemiliopterus) AS A POTENTIAL SPECIES FOR OBTAINING SURIMI AND DERIVED PRODUCTS]]></article-title>
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<abstract abstract-type="short" xml:lang="en"><p><![CDATA[Objective. To assess the potential use of red-tailed catfish (Phractocephalus hemiliopterus) meat for the production of surimi and derived products. Materials and methods. Red-tailed catfish fillets where minced and combined with water (1 part fish to 3 parts water) to form surimi paste. Kamaboko was prepared by steaming the molded paste ( 60°C) for 15 minutes; Chikuwa was prepared by rolling the Surimi and baking ( 80°C) for 10 min. Total protein was determined by the Kjeldahl method, WHC and TPA. Moisture content was determined by the AOAC (985.14) method and myofibrilar protein quality was evaluated by SDS-page electrophoresis. Results. Protein content of red-tailed catfish meat was 17.90±0.79% h.b., water content 81.65±2.2% h.b and CRA 66.25±3.53% h.b. Compared to surimi, the derived products had 18.66±1.35% h.b., of total protein equivalent to myofibrilar protein, which influences gelling due to the increase in WHC. TPA increased (á=0.05) the chewabililty of the paste (51.04 N.s) compared to kamaboko (480.80 N.s); giving cohesive attributes to the derived products compared the adhesive properties of the surimi paste. The SDS-page electrophoresis showed that the myosin quality in the derived products was retained after freezing, while in fillets and in surimi it deteriorated. Conclusions. The quality of the myofibrilar protein of red-tailed catfish meat suggests technological potential of this Amazonian species that may represent a business opportunity for the production of surimi products of high nutritional value and exportable quality.]]></p></abstract>
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</front><body><![CDATA[ <p><font size=2 face=verdana><b>ORIGINAL</b></font></p>      <p>    <center><font size=4 face="verdana"><b>EVALUACI&Oacute;N DE LAS PROPIEDADES DEL CAJARO (<i>Phractocephalus hemiliopterus</i>) COMO POTENCIAL PARA LA OBTENCI&Oacute;N DE SURIMI Y PRODUCTOS DERIVADOS</b></font></p>      <p><font size=4 face="verdana"><b>EVALUATION OF THE PROPERTIES OF THE RED-TAILED CATFISH (<i>Phractocephalus hemiliopterus</i>) AS A POTENTIAL SPECIES FOR OBTAINING SURIMI AND DERIVED PRODUCTS</font></p>  </font></b></p>      <p><font size=2 face=verdana>    <p>Indira Sotelo D,<sup>*</sup> Ph.D, Annamaria Filomena A, Ing, Jenny Rodr&iacute;guez P, Ing.</p>      <p>Universidad de La Sabana. Campus Universitario del Puente del Com&uacute;n Km. 21 Autopista Norte de Bogot&aacute;, D.C. Ch&iacute;a, Colombia.    <br> *Correspondencia: <a href="mailto:indira.sotelo@unisabana.edu.co">indira.sotelo@unisabana.edu.co</a></center>      <p><font face="verdana" size="2">Recibido: Junio 18 de 2008;   Aceptado: Diciembre 5 de 2008</font></p>  <hr>  <font size=3 face="verdana">      <p><b>RESUMEN</b></p>      ]]></body>
<body><![CDATA[<p><b>Objetivo</b>. Determinar el uso potencial de carne de Cajaro (<i>Phractocephalus hemiliopterus</i>), para la obtenci&oacute;n de surimi y productos derivados. <b>Materiales y m&eacute;todos</b>. Filetes de Cajaro fueron troceados y lixiviados con agua en relaci&oacute;n 1:3, formando pasta base surimi con la cual se prepar&oacute; kamaboko, sometiendo la pasta moldeada a vapor (60&deg;C) durante 15 min; y chikuwa donde la pasta en forma de rollo fue cocida a 80&deg;C por 10 min. Se determin&oacute; la prote&iacute;na total por m&eacute;todo Kjeldahl, la capacidad de retenci&oacute;n de agua (CRA) y el an&aacute;lisis de perfil de textura (TPA). El contenido de humedad se determin&oacute; por m&eacute;todo AOAC (985.14) y se evalu&oacute; la calidad de la prote&iacute;na miofibrilar por electroforesis SDS-page. <b>Resultados</b>. El Cajaro present&oacute; un contenido proteico de 17.90&plusmn;0.79% b.h.; porcentaje de humedad de 81.65&plusmn;2.2% b.h. y CRA de 66.25&plusmn;3.53% b.h. Los productos derivados presentaron 18.66&plusmn;1.35% b.h., de prote&iacute;na total equivalente a la prote&iacute;na miofibrilar, influyendo en la gelificaci&oacute;n por aumento de la CRA con respecto al surimi. El TPA increment&oacute; (&aacute;=0.05) en la masticabilidad de la pasta base (51.04 N.s) con respecto al kamaboko (480.80 N.s), generando caracter&iacute;sticas cohesivas a los productos derivados, frente a caracter&iacute;sticas adhesivas de la pasta base. En la electroforesis se evidenci&oacute; que la calidad de la miosina en productos derivados se conserv&oacute; despu&eacute;s de congelados, mientras que en filete y pasta base se deterior&oacute;. <b>Conclusiones</b>. La calidad de la prote&iacute;na miofibrilar de Cajaro evidencia el potencial tecnol&oacute;gico que tiene esta especie del Amazonas, convirti&eacute;ndose en una oportunidad de negocio para obtenci&oacute;n de productos tipo surimi de alto valor nutricional con calidad exportable.</p>      <p><b>Palabras clave</b>: <i>Phractocephalus hemiliopterus</i>, surimi, prote&iacute;na miofibrilar.</p>  <hr>     <p><b>ABSTRACT</b></p>      <p><b>Objective</b>. To assess the potential use of red-tailed catfish (<i>Phractocephalus hemiliopterus</i>) meat for the production of surimi and derived products. <b>Materials and methods</b>. Red-tailed catfish fillets where minced and combined with water (1 part fish to 3 parts water) to form surimi paste. Kamaboko was prepared by steaming the molded paste (60&deg;C) for 15 minutes; Chikuwa was prepared by rolling the Surimi and baking (80&deg;C) for 10 min. Total protein was determined by the Kjeldahl method, WHC and TPA. Moisture content was determined by the AOAC (985.14) method and myofibrilar protein quality was evaluated by SDS-page electrophoresis. <b>Results</b>. Protein content of red-tailed catfish meat was 17.90&plusmn;0.79% h.b., water content 81.65&plusmn;2.2% h.b and CRA 66.25&plusmn;3.53% h.b. Compared to surimi, the derived products had 18.66&plusmn;1.35% h.b., of total protein equivalent to myofibrilar protein, which influences gelling due to the increase in WHC. TPA increased (&aacute;=0.05) the chewabililty of the paste (51.04 N.s) compared to kamaboko (480.80 N.s); giving cohesive attributes to the derived products compared the adhesive properties of the surimi paste. The SDS-page electrophoresis showed that the myosin quality in the derived products was retained after freezing, while in fillets and in surimi it deteriorated. <b>Conclusions</b>. The quality of the myofibrilar protein of red-tailed catfish meat suggests technological potential of this Amazonian species that may represent a business opportunity for the production of surimi products of high nutritional value and exportable quality.</p>      <p><b>Key words</b>: <i>Phractocephalus hemiliopterus</i>, surimi, myofibrilar protein.</p>  <hr>      <p><b>INTRODUCCI&Oacute;N</b></p>      <p>Colombia se ha ubicado como el tercer pa&iacute;s del mundo en recursos h&iacute;dricos en proporci&oacute;n a su extensi&oacute;n y cuenta ademas, con gran diversidad de especies pesqueras, lo que hace evidente el compromiso de dar valor agregado a especies nativas provenientes de las cuencas colombianas en forma sostenible, puesto que representan 40.000 toneladas anuales de la producci&oacute;n total que aporta 0.51% al PIB del pa&iacute;s (1). Existe un mercado potencial para productos pesqueros, pues el consumo mundial (excluyendo China) se ha incrementado 2.5% anual desde 1961 (2), por lo tanto, hay oportunidad de desarrollar procesos de conservaci&oacute;n y adecuaci&oacute;n de pescado con est&aacute;ndares internacionales de calidad. Un buen ejemplo de alternativas de procesamiento que conserva las propiedades funcionales y nutricionales del pescado es la elaboraci&oacute;n de surimi.</p>      <p>El t&eacute;rmino japon&eacute;s surimi, se define como una pasta de prote&iacute;nas miofibrilares concentradas, obtenidas al moler o trocear m&uacute;sculo del pescado que se somete a lixiviaci&oacute;n con agua a baja temperatura (3,4), y es empleado en la manufactura e imitaci&oacute;n de productos de mar. Para su elaboraci&oacute;n se emplean especies marinas principalmente Abadejo de Alaska. En los &uacute;ltimos a&ntilde;os el consumo de los productos a base de surimi se ha incrementado en el mundo, sin embargo, un gran descenso en su producci&oacute;n debida a la escasez y alto costo de las especies marinas empleadas para producirlo, ha motivado la utilizaci&oacute;n de otros recursos pesqueros, entre ellos las especies tropicales y de agua dulce (4). En la actualidad EEUU es uno de los mayores productores con 69.000 toneladas en el 2007, de las cuales 14.000 fueron exportadas principalmente hacia Jap&oacute;n, Espa&ntilde;a y Francia (5).</p>      <p>Las prote&iacute;nas miofibrilares del m&uacute;sculo de pescado poseen por s&iacute; mismas alta capacidad de gelificaci&oacute;n, propiedad natural que puede afectarse durante el almacenamiento en refrigeraci&oacute;n o congelaci&oacute;n (6). El perfil proteico necesario para obtener las caracter&iacute;sticas texturales y la capacidad de retenci&oacute;n de agua (CRA) t&iacute;picas de surimi y productos derivados depende de la calidad y cantidad de las prote&iacute;nas miofibrilares. Aproximadamente 70% del agua, se encuentra retenida dentro o entre las miofibrillas; las prote&iacute;nas miofibrilares son responsables de la retenci&oacute;n del agua en el m&uacute;sculo (7). Factores internos o externos como la modificaci&oacute;n del pH o los procesos de homogenizaci&oacute;n respectivamente, producen un cambio en la CRA (8). Esta propiedad afecta la calidad de los productos c&aacute;rnicos, influye en la vida &uacute;til del producto y afecta la econom&iacute;a de las industrias, debido a que la p&eacute;rdida de agua se traduce en p&eacute;rdida de dinero (9).</p>      <p>En b&uacute;squeda de nuevas especies para la producci&oacute;n de surimi y proporcionar valor agregado a especies de extracci&oacute;n, se evalu&oacute; el pescado Cajaro (<i>Phractocephalus hemiliopterus</i>), especie pimelodo (Siluriformes) perteneciente a los grandes bagres de la amazon&iacute;a colombiana, que es una de las diez principales que sustentan la pesquer&iacute;a de la regi&oacute;n y es comercializada en la ciudad de Bogot&aacute;.</p>      ]]></body>
<body><![CDATA[<p><b>MATERIALES Y M&Eacute;TODOS</b></p>      <p><b>Materia prima</b>. Se adquiri&oacute; filete de Cajaro (<i>Phractocephalus hemiliopterus</i>) (<a href="#fig1">Figura 1</a>), en un distribuidor de pescado autorizado de la ciudad de Bogot&aacute; y fue conservado por 24 horas en congelaci&oacute;n (-18&deg;C) hasta el procesamiento.</p>      <p>    <center><a name="fig1"><img src="img/revistas/mvz/v13n3/v13n3a04fig1.jpg"></center></p>      <p><b>Elaboraci&oacute;n de Surimi</b>. Los filetes de pescado se limpiaron separando la fibra muscular (miotoma) de piel, hueso y cart&iacute;lago; luego se sometieron a lixiviaci&oacute;n con agua potable a 4&deg;C en una relaci&oacute;n p/p 1:3 (filete:agua), durante per&iacute;odos de 15 a 20 min., en tres etapas sucesivas, para retirar la mayor proporci&oacute;n posible de prote&iacute;nas sarcopl&aacute;smicas, que impiden la formaci&oacute;n de la estructura del gel. Se realiz&oacute; prensado manual con un lienzo para retirar el exceso de agua y prote&iacute;na sarcopl&aacute;smica. Posteriormente se homogeniz&oacute; con NaCl (0.1% p/p), sacarosa (0.5% p/p) y polifosfatos (0.2% p/p). La pasta obtenida (Surimi) fue empacada en bolsas cryovac&reg; de poliestireno de alta densidad en condiciones de vac&iacute;o (empacadora Oster, FoodSaver&trade;) y almacenada en congelaci&oacute;n a -18&deg;C (10).</p>      <p><b>Elaboraci&oacute;n de productos derivados</b>      <p><b>Kamaboko</b>. La pasta base se molde&oacute; en forma de hamburguesa y se someti&oacute; a tratamiento t&eacute;rmico con vapor directo a 60&deg;C durante 15 min., hasta obtener un gel coagulado.</p>      <p><b>Chikuwa</b>. La pasta base se dispuso en forma de hoja rectangular para ser enrollada en una barra de metal y se someti&oacute; a cocci&oacute;n en horno a 80&deg;C durante 10 min., hasta gelificaci&oacute;n de la misma.</p>      <p><b>Dise&ntilde;o del estudio</b>. Se sigui&oacute; un dise&ntilde;o experimental completamente aleatorio, con tres ensayos independientes, conformado por cuatro tratamientos (carne de cajaro fresco, surimi, kamaboko y chikuwa); se evalu&oacute; la respuesta a cinco factores: Humedad, CRA, textura, nitr&oacute;geno total y prote&iacute;na miofibrilar. Todas las determinaciones anal&iacute;ticas fueron realizadas por triplicado.</p>      <p><b>Determinaci&oacute;n de humedad</b>. Se emple&oacute; el m&eacute;todo de secado en estufa AOAC (985.14) (11).</p>      ]]></body>
<body><![CDATA[<p><b>Capacidad de retenci&oacute;n de agua (CRA)</b>. Muestras de 1,500 &plusmn; 0.100 g fueron cubiertas en papel de filtro Whatman #3 previamente pesado y este a su vez fue cubierto por papel de filtro #50. Se centrifugaron a 9.500 g durante 20 min a 4&deg;C. El agua retenida se pes&oacute; en el papel de filtro #3 (12).</p>      <p><b>Analisis de perfil de textura (TPA)</b>. Se determin&oacute; la fuerza de corte, cohesividad y adhesividad, con un textur&oacute;metro TA-XT2 de <i>Stable Microsystems</i>; se utiliz&oacute; una sonda P/25 cilindro de aluminio di&aacute;metro 25 mm., con una velocidad de ensayo de 2.0 mm/s a una distancia de 8 mm.</p>      <p><b>Determinaci&oacute;n de prote&iacute;nas</b>. Se emple&oacute; el m&eacute;todo de cuantificaci&oacute;n de nitr&oacute;geno total, Kjeldahl, AOAC, 984.13 (11), en equipo Kjeldahl Line marca Buchi.</p>      <p><b>Extracci&oacute;n de prote&iacute;na miofibrilar</b>. Se emple&oacute; el m&eacute;todo de separaci&oacute;n de fracciones proteicas en tampones de alta fuerza i&oacute;nica descrito por Toldra et al (13), a materia prima y productos derivados conservadas en congelaci&oacute;n a -18&deg;C.</p>      <p><b>Electrofor&eacute;sis en geles de poliacrilamida con sodio dodecil sulfato (SDS-PAGE)</b>. La prote&iacute;na miofibrilar extra&iacute;da se adecu&oacute; siguiendo el protocolo modificado de Laemmli (14), cada muestra de prote&iacute;na miofibrilar se diluy&oacute; en relaci&oacute;n 1:4 con <i>buffer</i> de muestra y se prepararon geles a una concentraci&oacute;n de 4% para el gel de concentraci&oacute;n y 12% para el de resoluci&oacute;n. Para el montaje se emple&oacute; un equipo de electroforesis <i>Mini Protean 3</i> cell de BioRad &reg;.</p>      <p><b>RESULTADOS</b></p>      <p>Los resultados de la medici&oacute;n de humedad, CRA y contenido proteico de materia prima y productos derivados se observan en la <a href="#tab1">Tabla 1</a>.</p>      <p>    <center><a name="tab1"><img src="img/revistas/mvz/v13n3/v13n3a04t1.jpg"></center></p>      <p>El uso de prote&iacute;nas como ingrediente en alimentos, est&aacute; basado principalmente en la contribuci&oacute;n a la textura, aceptabilidad y estabilidad f&iacute;sica de los productos formulados (15). Los resultados obtenidos del TPA se muestran en la <a href="#tab2">Tabla 2</a>.</p>      ]]></body>
<body><![CDATA[<p>    <center><a name="tab2"><img src="img/revistas/mvz/v13n3/v13n3a04t2.jpg"></center></p>      <p>Por condiciones de anisotrop&iacute;a del m&uacute;sculo y variabilidad en los datos; finalmente no se realiz&oacute; TPA a la carne de Cajaro.</p>      <p><b>DISCUSI&Oacute;N</b></p>      <p>El contenido de humedad y prote&iacute;na total en los filetes evaluados de Cajaro (<a href="#tab1">Tabla 1</a>) concuerda con los valores reportados por Yanar et al (10) para la misma especie. En la pasta de surimi, el contenido de humedad no present&oacute; diferencias significativas (p&lt;0.05) con respecto a los filetes de Cajaro; as&iacute; el contenido de humedad de la pasta obtenida 77.42&plusmn;4.72% evidencio que las caracter&iacute;sticas del filete de Cajaro generan una pasta base de surimi dentro del est&aacute;ndar sugerido para esta propiedad que es de 78% (16). El descenso evidenciado en la concentraci&oacute;n de prote&iacute;nas totales en el surimi sugiere la lixiviaci&oacute;n de una proporci&oacute;n de prote&iacute;nas sarcopl&aacute;smicas que en el m&uacute;sculo de pescado se ha reportado entre 20% y el 30% de las prote&iacute;nas totales (17). Para los productos derivados Kamaboko y Chikuwa, el aumento en el contenido de prote&iacute;na relacionado con la disminuci&oacute;n del contenido de humedad, refleja la concentraci&oacute;n de prote&iacute;nas miofibrilares con respecto a las propiedades de la materia prima y la pasta base, lo que tambi&eacute;n ha sido reportado para especies como el Jurel en este tipo de productos (18).</p>      <p><b>Relaci&oacute;n de la CRA con las caracter&iacute;sticas texturales</b>. La calidad demandada por consumidores tradicionales de surimi y productos derivados se ve afectada por la CRA. Es evidente el alto contenido de agua de los filetes de pescado en relaci&oacute;n con una alta CRA dada la integridad del m&uacute;sculo (<a href="#tab1">Tabla 1</a>). En el proceso de obtenci&oacute;n de surimi la ruptura de los miotomas se genera por el trabajo mec&aacute;nico en el sistema de troceado y la adici&oacute;n de soluciones de alta fuerza i&oacute;nica. En los productos Kamaboko y Chikuwa se evidencio un aumento en la CRA 55.44 &plusmn; 4.06 y 53.80 &plusmn; 0.85 g de agua/100 g de producto, con respecto a la pasta base 52.74 &plusmn; 3.98, lo que se atribuye al polifosfato como estabilizador de pH y a la sacarosa como agente crioprotector en la pasta base de surimi, que sometida a temperaturas superiores a 60&deg;C, genera un ordenamiento de la estructura reticular de la prote&iacute;na miofibrilar (19). Se han reportado valores de CRA de 54% en surimi obtenido de la especie marina <i>Merlangius merlangus</i> (20).</p>      <p>Los resultados del perfil de textura (<a href="#tab2">Tabla 2</a>) muestran un comportamiento adhesivo en el surimi, lo cual puede ser explicado por la ruptura del m&uacute;sculo acompa&ntilde;ada de la lixiviaci&oacute;n de las prote&iacute;nas sarcopl&aacute;smicas que causan desestructuraci&oacute;n, con una respuesta de mayor trabajo necesario para superar las fuerzas de atracci&oacute;n entre las miofibrillas que generan este comportamiento evidenciado en <a href="#fig2">figura 2</a>.</p>      <p>    <center><a name="fig2"><img src="img/revistas/mvz/v13n3/v13n3a04fig2.jpg"></center></p>      <p>Los productos elaborados (<a href="#fig3">Figura 3</a> y <a href="#fig4">4</a>) muestran, a diferencia de la pasta base (<a href="#fig5">Figura 5</a>), un comportamiento cohesivo (<a href="#fig6">Figura 6</a> y <a href="#fig7">7</a>) que se debe a los enlaces internos del gel formado. Las prote&iacute;nas son desnaturalizadas por calor generando el desdoblamiento de la estructura terciaria y a la interacci&oacute;n de forma ordenada entre s&iacute; de diferentes tipos de enlaces como son los puentes de hidr&oacute;geno, enlaces i&oacute;nicos, puentes disulfuro y las asociaciones hidr&oacute;fobas (16) que en su punto cr&iacute;tico, producen un gel compacto con infinito n&uacute;mero de enlaces cruzados interpept&iacute;dicos formando una red tridimensional continua que retiene gran cantidad de agua (21).</p>      ]]></body>
<body><![CDATA[<p>    <center><a name="fig3"><img src="img/revistas/mvz/v13n3/v13n3a04fig3.jpg"></center></p>     <p>    <center><a name="fig4"><img src="img/revistas/mvz/v13n3/v13n3a04fig4.jpg"></center></p>     <p>    <center><a name="fig5"><img src="img/revistas/mvz/v13n3/v13n3a04fig5.jpg"></center></p>     <p>    <center><a name="fig6"><img src="img/revistas/mvz/v13n3/v13n3a04fig6.jpg"></center></p>     <p>    <center><a name="fig7"><img src="img/revistas/mvz/v13n3/v13n3a04fig7.jpg"></center></p>      ]]></body>
<body><![CDATA[<p>Los valores obtenidos evidencian que la elasticidad tiene una relaci&oacute;n lineal con la CRA, t&iacute;pico de este tipo de productos. Para el Chikuwa la elasticidad se afecta por el encostramiento superficial, sin embargo, el alto contenido de agua y la forma del producto amortiguan este valor (22). En cuanto a las caracter&iacute;sticas texturales de gelificaci&oacute;n se observ&oacute; que el Chikuwa es m&aacute;s firme y quebradizo que el kamaboko, como se muestra en la <a href="#fig8">figura 8</a>, comportamiento igual al reportado para especies marinas como el Alaska Pollack con valores de 0.50 - 0.49 (19). Esto muestra que la funcionalidad del gel a partir de carne de Cajaro, se ve reflejada en la texturales.</p>      <p>    <center><a name="fig8"><img src="img/revistas/mvz/v13n3/v13n3a04fig8.jpg"></center></p>      <p><b>Visualizaci&oacute;n de prote&iacute;nas por electrofor&eacute;sis SDS-PAGE</b>. En los electroforegramas se observa la separaci&oacute;n de prote&iacute;nas miofibrilares, y la identificaci&oacute;n de la miosina como la prote&iacute;na de mayor peso (200kDa aproximadamente), adem&aacute;s de los cambios que esta presenta en los diferentes tratamientos. Peque&ntilde;os cambios en las densidades de las bandas correspondientes a la miosina, disminuyeron gradualmente al realizar tratamiento t&eacute;rmico en los productos derivados (<a href="#fig9">Figura 9</a>). Este ordenamiento de las prote&iacute;nas debidas al proceso es conocido como polimerizaci&oacute;n o "setting", y es el aspecto m&aacute;s importante en la calidad de este tipo de productos, donde se da una agregaci&oacute;n proteica que genera un gel con un infinito n&uacute;mero de enlaces cruzados interpept&iacute;dicos, formando una red tridimensional continua que retiene gran cantidad de agua; por lo que la miosina se encuentra organizada o aglomerada present&aacute;ndose de forma compacta en el electroforegrama. La disminuci&oacute;n en la concentraci&oacute;n de las prote&iacute;nas de bajo peso molecular, puede ser debido al tratamiento t&eacute;rmico, donde la cantidad de prote&iacute;na soluble disminuye, lo que se puede atribuir a que estas prote&iacute;nas se encuentran fuertemente ligadas generando estabilidad al producto (6).</p>      <p>    <center><a name="fig9"><img src="img/revistas/mvz/v13n3/v13n3a04fig9.jpg"></center></p>      <p>En la <a href="#fig10">figura 10</a> se evidencia p&eacute;rdida de la miosina que puede ser desnaturalizada en la materia prima y en la pasta, por lo que solo se visualizan prote&iacute;nas de bajo peso molecular. En las muestras sometidas a tratamiento t&eacute;rmico la prote&iacute;na permanece, aunque con menor intensidad.</p>      <p>    <center><a name="fig10"><img src="img/revistas/mvz/v13n3/v13n3a04fig10.jpg"></center></p>      <p>Estos cambios se ven reflejados en la apariencia de la materia prima y la pasta, que por estar en congelaci&oacute;n pierden la capacidad de retenci&oacute;n de agua, contrario a lo ocurrido en el producto gelificado, sometido a tratamiento t&eacute;rmico que mantiene sus caracter&iacute;sticas.</p>      ]]></body>
<body><![CDATA[<p>En conclusi&oacute;n, se identific&oacute; el potencial que tiene el bagre Cajaro de la amazon&iacute;a colombiana como especie para la producci&oacute;n de surimi y productos derivados. La calidad y cantidad de prote&iacute;nas miofibrilares con caracter&iacute;sticas funcionales evidenciadas por las propiedades de capacidad de retenci&oacute;n de agua, cohesividad y elasticidad, al igual que la estabilidad de la prote&iacute;na en condiciones de congelaci&oacute;n, lo que permitir&iacute;a la obtenci&oacute;n de productos tipo exportaci&oacute;n.</p>  <hr>      <p><b>Referencias</b></p>      <!-- ref --><p>1. Ministerio de Agricultura y Desarrollo Rural. Diagn&oacute;stico de la cadena productiva pesquera en la Rep&uacute;blica de Colombia. &#91;fecha de acceso febrero de 2008&#93;.URL disponible en: <a href="http://www.unido.org/fileadmin/import/24117_DiagnsticoNacionaldeColombia.pdf" target="_blank">http://www.unido.org/fileadmin/import/24117_DiagnsticoNacionaldeColombia.pdf</a>&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000075&pid=S0122-0268200800030000400001&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>2. Food and Agriculture Organization (FAO). Fisheries and Aquaculture Department. Trends in consumption. &#91;fecha de acceso febrero de 2008&#93; URL disponible en: <a href="http://www.fao.org/fishery/topic/3463" target="_blank">http://www.fao.org/fishery/topic/3463</a>.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000076&pid=S0122-0268200800030000400002&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>3. Suzuki T. Fish and krill protein: processing technology. London: Applied Science Publishers Ltd; 1981.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000077&pid=S0122-0268200800030000400003&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>4. George M. Hall, Ahmad NH. Tecnolog&iacute;a del procesado del pescado. Espa&ntilde;a: Acribia; 2001. ISBN 84-200-0938-5&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000078&pid=S0122-0268200800030000400004&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>5. Fish information and services. Reporte de mercado y exportaciones de surimi y productos derivados. USDA-FAS. &#91;fecha de acceso febrero de 2008&#93; URL disponible en: <a href="http://www.fis.com/fis/reports/report.asp?l=e&specie=32" target="_blank">http://www.fis.com/fis/reports/report.asp?l=e&specie=32</a>.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000079&pid=S0122-0268200800030000400005&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>6. Ibarra L. Efectos sobre la calidad y funcionalidad del m&uacute;sculo de manto de calamar gigante (Dosidicus gigas) sometido al almacenamiento en hielo. M&eacute;xico: Instituto tecnol&oacute;gico de TEPIC; 2006.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000080&pid=S0122-0268200800030000400006&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>7. Flores J, Bermell S. Propiedades Funcionales de las Prote&iacute;nas Miofibrilares: Capacidad de Retenci&oacute;n de Agua. Agroqu&iacute;mica y Tecnolog&iacute;a de Alimentos. 1984; 24: 151-158.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000081&pid=S0122-0268200800030000400007&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>8. Badui D, Bourges-Rodriguez H, Anzaldua-Morales A. Qu&iacute;mica de los Alimentos. M&eacute;xico: Longman de M&eacute;xico Editores; 1999.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000082&pid=S0122-0268200800030000400008&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>9. Huff-Lonergan E, Lonergan SM. Mechanisms of Water-Holding Capacity of Meat: The Role of Postmortem Biochemical and Structural Changes. J Food Sci 2005; 194-204.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000083&pid=S0122-0268200800030000400009&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>10. Jica, YIC Center, Departament of fishing and fish processing technology. Handling and primary processing of fishery products Course. Yokohama; 2003.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000084&pid=S0122-0268200800030000400010&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>11. AOAC Oficial Method of analysis. 14th edition. Washington. D.C.: Association of Official Analytical Chemist; 1990.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000085&pid=S0122-0268200800030000400011&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>12. Foegeding EA, Ramsey SR. Rheological and water holding properties of gelled meat batters containing iotacarrageenan, kappa-carrageenan or xanthan gum. J Food Sci 1987; 52(3): 549-553.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000086&pid=S0122-0268200800030000400012&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>13. Toldra F, Miralles M, Flores J. Protein extractability in dry-cured ham. Food Chem 1992; 391-394.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000087&pid=S0122-0268200800030000400013&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>14. Ausubel F. Analysis of Proteins. In: Current Protocols in Molecular Biology Vol 2. USA: John Wiley and Sons, Inc. 2005.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000088&pid=S0122-0268200800030000400014&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>15. Murphy D, Gilroyb JF, Kerrya DJ, Buckleya JP. Evaluation of surimi, fat and water content in a low/no added pork sausage formulation using response surface methodology. J Meat Sci 2004; 66: 689-701.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000089&pid=S0122-0268200800030000400015&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>16. Lanier TC, Hart K, Martin RE. A Manual of Standard Methods for Measuring and Specifying the Properties of Surimi. Raleigh (USA): U. North Carolina Sea Grant College Program; 1991.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000090&pid=S0122-0268200800030000400016&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>17. Japan International Cooperation Agency (JICA) Science of processing marine food products. Kanagawa International Fisheries training centre. 1992.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000091&pid=S0122-0268200800030000400017&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>18. Lluch MA, &Aacute;lvarez E, Puig A. Preparaci&oacute;n y caracterizaci&oacute;n qu&iacute;mica y microestructural de surimi de merluza (Merluccius merluccius) y de jurel (Trachurus trachurus). Food Sci Technol Int 1997; (3):49-60.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000092&pid=S0122-0268200800030000400018&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>19. Park J. Surimi and Surimi Seafood 2 Ed. Tay; 2005.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000093&pid=S0122-0268200800030000400019&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>20. Chung KH, Lee CM. Relationships between physicochemical properties of nonfish protein and textural properties of protein incorporated surimi gel. J Food Sci 1990; 55:972-975.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000094&pid=S0122-0268200800030000400020&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>21. Nakai S, Modler W. Food Proteins Processing Aplications. 1&ordf; ed. New York: Wiley-VCH; 2000.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000095&pid=S0122-0268200800030000400021&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --><!-- ref --><p>22. Webb EL. Process control parameters for Skipjack tuna (<i>Katsuwonas pelamis</i>) precooking &#91;tesis doctoral&#93;. Raleigh: North Carolina State Univ.; 2003.&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=000096&pid=S0122-0268200800030000400022&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --> ]]></body><back>
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